В его состав панкреатического сока входят несколько групп ферментов: протеазы (трипсин и химотрипсин), расщепляющие белки до аминокислот, карбоксипептидаза и эластазы расщепляют гидрофобный белок эластин, нуклеазы расщепляющие нуклеиновые кислоты ДНК, амилаза, воздействующая на гликоген, крахмал и прочие углеводы, расщепляя их до ди- и моносахаридов, липаза, расщепляющая жиры до жирных кислот и моноглицеридов. Активация и последующая работа всех панкреатических ферментов происходит в начальном отделе тонкого кишечника – в просвете двенадцатиперстной кишки. Четвертый этап. Пищеварение в тонком кишечнике на этом не заканчивается, а далее пища подвергается воздействию примерно 20 ферментов тонкой кишки, содержащихся в кишечном соке. Этот сок содержит в своем составе несколько пептидаз, включая энтеропетидазу, превращающую трипсиноген в активный трипсин, сахаразу, мальтазу и изомальтазу, лактазу, липазу и эрепсин. Ферменты кишечного сока завершают пищеварительный процесс, полностью расщепляя все питательные вещества и обеспечивая их всасывание организмом. Дальше в работу вступают наши неутомимые помощники – микроорганизмы толстой кишки.

В норме функционирования всех систем, ответственных за пищеварение и продуцирование ферментов, пища в организме человека благополучно переваривается, но часто выработка чрезвычайно сложного набора ферментов нарушается, что влечет за собой определенные клинические последствия. Список причин, приводящих к отклонению от пищеварительной нормы весьма большой. Симптомы ферментной недостаточности при болезнях поджелудочной железы обычно выражены весьма ярко. Это тошнота, диарея, полифекалия, метеоризм. Одним из характерных признаков является наличие в кале плохо переваренных комочков пищи, которые появляются именно из-за недостатка панкреатических ферментов. Из-за слабого усвоения питательных веществ у больного возникает анемия, авитаминоз и истощение организма. В любом случае ферментная недостаточность является весьма неприятной, а иногда и опасной патологией, которую необходимо лечить.

Показания для ферментной терапии можно разделить на несколько групп, в которые входят заболевания поджелудочной железы, болезни тонкой и толстой кишки, патологии желудка, диспепсия, болезни желчных путей и печени, нарушения моторики ЖКТ, переедание. Подбор ферментных препаратов для разных групп несколько отличается, но при этом все они должны иметь хорошую переносимость пациентом, минимум побочных действий, устойчивость к агрессивному влиянию желудочного сока и длительный срок хранения. Впервые заместительную ферментную терапию 150 лет назад применил врач из Нидерландов Д. Флеш. Он использовал – экстракт поджелудочной железы теленка для лечения стеатореи – повышенного количества жира в каловых массах у больного с сахарным диабетом.

Хотя при некоторых формах заболеваний, например при остром панкреатите, ферментная терапия противопоказана до окончания острого периода заболевания, однако это очень удобный способ проверить себя на предмет того, всё ли у вас хорошо с пищеварением. Ферментная терапия в первую очередь должна быть направлена на поддержку способности организма переваривать пищу. Хотя она и не может окончательно восстановить функции больных органов, но зато вполне способна взять на себя большую часть их работы. С помощью ферментной терапии организм человека может полноценно получать питательные вещества из потребляемой пищи в течение многих лет. Рекомендуется ферментная терапия и в тех случаях, когда был нарушен режим питания. Нередко неприятные симптомы (диспепсия, метеоризм, диарея) после злоупотреблений чересчур жирной или острой пищей могут свидетельствовать о ферментной недостаточности. Грамотно назначенный ферментный препарат способен быстро и практически бесследно устранить все последствия пищевых нарушений.

Растительные экстракты с высоким содержанием протеолитических ферментов (разлагающих белки на аминокислоты или более мелкие фрагменты) давно используются в традиционной медицине. Помимо растительных протеиназ, “современная” ферментная терапия включает ферменты поджелудочной железы. Терапевтическое использование протеолитических ферментов основано на опыте практического применения, но также подтверждается многими научными исследованиями. Исследования использования протеолитических ферментов при ревматических заболеваниях в основном проводились на ферментных препаратах, состоящих из комбинаций бромелаина, папаина, трипсина и химотрипсина. Точный механизм действия системной ферментной терапии остается не только научно нефиксированным, но вообще непонятно, каким образом данный набор ферментов связан с лечением артрита. Результаты различных исследований (плацебо-контролируемых и сравнения с нестероидными противовоспалительными препаратами) у пациентов с ревматическими заболеваниями показывают, что пероральная терапия протеолитическими ферментами оказывает определенное обезболивающее и противовоспалительное действие.
WOBENZYM N. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ВОБЕНЗИМА

Вобэнзин – препарат выпускаемый в Германии, если не ошибаюсь уже 40 лет. Это подлинная немецкая формула системных ферментов. Этот хорошо известный классический ферментный препарат разработан для поддержания здоровья суставов и мышц, а также для системных процессов, способствующих процессу здорового старения. Рекомендуемая дозировка вобэнзима для взрослых – по три таблетки два раза в день. Вобэнзим следует принимать не менее чем за 45 минут до еды. Тем, у кого были проблемы со здоровьем или которые принимают какие-либо другие лекарства, было бы разумно начать с меньших доз вобэнзима, чтобы гарантировать отсутствие вредной реакции. Вобэнзим не имеет известных отрицательных побочных эффектов. В настоящее время исследования показали, что это естественно и безопасно.

ПАНКРЕАТИН

Панкреатин – это смесь нескольких пищеварительных ферментов, вырабатываемых экзокринными клетками поджелудочной железы. Он состоит из амилазы, липазы и протеазы. Эта смесь используется для лечения состояний, при которых секреция поджелудочной железы недостаточна, таких как панкреатит и муковисцидоз. Утверждается, что он помогает при пищевой аллергии, целиакии, аутоиммунных заболеваниях, раке и потере веса. Панкреатин иногда называют «панкреатической кислотой», хотя это не одно химическое вещество и не кислота. Панкреатин содержит ферменты поджелудочной железы – трипсин, амилазу и липазу. Подобная смесь ферментов имеется в продаже под названием “панкрелипаза”, которая содержит более активный фермент липазы, чем панкреатин. Трипсин, содержащийся в панкреатине, гидролизует белки до олигопетидов; амилаза гидролизует крахмалы до олигосахаридов и дисахарида мальтозы; липаза гидролизует триглицериды до жирных кислот и глицерина. Панкреатин – это эффективная ферментная добавка для восполнения недостающих ферментов поджелудочной железы и помогает в переваривании пищи в случаях недостаточности поджелудочной железы.

ПАПАИН

Папаин представляет собой фермент гидролазы цистеиновой протеазы (EC 3.4.22.2), присутствующий в папайе (Carica papaya) и горной папайе (Vasconcellea cundinamarcensis). Его полезность заключается в разрушении жестких мясных волокон, и он использовался на протяжении тысячелетий в его родной Южной Америке. Он продается как компонент в размягчителе мясного порошка, доступном в большинстве супермаркетов. Папаин в форме размягчителя мяса, такого как Adolph’s, превращенный в пасту с водой, также является домашним средством от укусов медуз, пчел, ядовитых ос и, возможно, ран, нанесённых скатом, расщепляя белковые токсины в яде. Он также является основным ингредиентом Stop Itch и Stop Itch Plus, крема для оказания первой помощи DermaTech Laboratories, популярного в Австралии для устранения синдрома чесотки.

Папаин используется для диссоциации клеток на первом этапе приготовления клеточных культур. 10-минутная обработка небольших кусочков ткани (менее одного кубического сантиметра) позволяет папаину начать расщепление молекул внеклеточного матрикса, удерживающих клетки вместе. Через 10 минут ткань следует обработать раствором ингибитора протеазы, чтобы остановить действие протеазы (если не остановить процесс, то активность папаина приведет к полному лизису клеток). Затем ткань необходимо растереть (быстро провести вверх и вниз через пипетку Пастера), чтобы разбить кусочки ткани на суспензию отдельных клеток. Он также используется в качестве ингредиента в различных ферментативных препаратах для очистки, особенно в Accuzyme. Он используется при лечении некоторых хронических ран, чтобы очистить живую ткань от омертвевшей ткани. Его также можно найти в составе некоторых зубных паст или мятных конфет в качестве отбеливателя для зубов. Однако его отбеливающий эффект в зубных пастах и мятных конфетах минимален, поскольку папаин присутствует в низких концентрациях и быстро растворяется слюной. Чтобы зубы стали заметно белее, потребуется несколько месяцев использования отбеливающего средства.

БРОМЕЛАИН

Бромелаин может относиться к одному из двух протеазных ферментов, экстрагированных из семейства растений Bromeliaceae, или к комбинации этих ферментов вместе с другими соединениями, производимыми в экстракте. Бромелаин представляет собой смесь серусодержащих ферментов, переваривающих белок, называемых протеолитическими ферментами или протеазами, и некоторых других веществ в меньших количествах. Двумя основными ферментами являются: стеблевой бромелаин и фруктовый бромелаин. Другие вещества включают пероксидазу, кислую фосфатазу, ингибиторы протеаз и кальций. Бромелаин присутствует во всех частях растения ананас (Ananas comosus), но стебель является наиболее распространенным коммерческим источником, предположительно потому, что он легко доступен после сбора урожая. Ананасы издавна использовались в качестве лекарственного растения у выходцев из Южной и Центральной Америки. Однако простое употребление ананаса не даст вам много дополнительного бромелаина, потому что он в основном сконцентрирован в стебле, что не так вкусно (хотя и съедобно). Стебель ананаса на прилавках магазинов отсутствует.

Бромелаин можно использовать при большом количестве заболеваний. Он был впервые представлен в качестве лечебного препарата в 1957 году и работает, блокируя некоторые противоспалительные метаболиты, которые ускоряют и усугубляют воспалительный процесс. Это противовоспалительное средство, поэтому его можно использовать при спортивных травмах, травмах, артритах и других отеках. Его основные применения – лечение спортивных травм, проблем с пищеварением, флебита, синусита и в качестве помощи в быстром заживлении после неотложной операции. Он также был предложен для лечения артрита, хронической венозной недостаточности, легких синяков, подагры, геморроя, менструальных болей, аутоиммунных заболеваний, язвенного колита и синусита. Исследования показали, что бромелаин также может быть полезен для уменьшения скопления тромбоцитов и тромбов в кровотоке, особенно в артериях. Он может иметь потенциал для лечения ВИЧ. Запатентованные смеси бромелаина используются для лечения ожогов третьей степени, и в настоящее время находит всё большее подтверждение.

Побочные эффекты использования бромелаина включают тошноту, рвоту, диарею, меноррагию (чрезмерно обильные менструальные выделения) и возможные аллергические реакции. Одно исследование также связывало бромелаин с учащением пульса. Было показано, что добавление бромелаина в дозе до 460 мг не влияет на частоту сердечных сокращений или кровяное давление человека; однако было показано, что увеличение доз до 1840 мг пропорционально увеличивает частоту сердечных сокращений.

ТРИПСИН

Трипсин представляет собой сериновую протеазу, обнаруженную в пищеварительной системе, где она расщепляет белки. Трипсин преимущественно расщепляет пептидные цепи на карбоксильной стороне аминокислот лизина и аргинина, за исключением случаев, когда за ними следует пролин. Он используется во многих биотехнологических процессах. Этот процесс обычно называют протеолизом трипсина или трипсинизацией. Трипсин секретируется в двенадцатиперстную кишку, где он гидролизует белки до более мелких пептидов или отдельных аминокислот. Это необходимо для усвоения белка с пищей. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей. Ферментативный механизм такой же, как и у всех других сериновых протеаз: каталитическая триада делает серин нуклеофильным в активном центре. Это достигается изменением электростатической среды серина. Ферментативная реакция, которую катализируют трипсины, термодинамически благоприятна, но требует значительной энергии активации (она, как принято говорить “кинетически неблагоприятна”).

Трипсины имеют оптимальный рабочий pH около 8 и оптимальную рабочую температуру около 37°C. Остаток аспартата, расположенный в каталитическом кармане трипсинов, отвечает за привлечение и стабилизацию положительно заряженного лизина и/или аргинина и, таким образом, отвечает за специфичность фермента. Это означает, что трипсин преимущественно расщепляет белки на карбоксильной стороне (или “С-конце”) аминокислот лизина и аргинина, за исключением случаев, когда за ними следует пролин. Трипсины считаются эндопептидазами, т.е. расщепление происходит внутри полипептидной цепи, а не на концевых аминокислотах, расположенных на концах полипептидов.

Трипсин вырабатывается в поджелудочной железе в виде неактивного зимогена – трипсиногена. Затем он секретируется в тонкий кишечник, где энтерокиназа активирует его в трипсин путем протеолитического расщепления. Полученные трипсины сами активируют больше трипсиногенов (автокатализ), поэтому для начала реакции необходимо лишь небольшое количество энтерокиназы. Этот механизм активации является общим для большинства сериновых протеаз и служит для предотвращения самопереваривания поджелудочной железы. На активность трипсинов не влияет ингибитор тозилфенилаланилхлорметилкетон TPCK, который дезактивирует химотрипсин. Это важно, потому что в некоторых приложениях, таких как масс-спектрометрия, важна специфичность расщепления. Одним из следствий наследования муковисцидоза с аутосомно-рецессивным заболеванием является дефицит трипсина и других пищеварительных ферментов поджелудочной железы. Это приводит к расстройству, называемому мекониевым илеусом. Это заболевание включает кишечную непроходимость (кишечная непроходимость) из-за чрезмерно толстого мекония, который обычно расщепляется трипсинами и другими протеазами, а затем выводится с калом.

ХИМОТРИПСИН

Химотрипсин – это пищеварительный фермент, расщепляющий белки (т.е. это протеолитический фермент; его также можно назвать протеазой). Он естественным образом вырабатывается поджелудочной железой в организме человека. Однако его также можно принимать в качестве ферментной добавки для улучшения здоровья и пищеварения и помощи в лечении различных заболеваний. Поджелудочная железа, вырабатывающая химотрипсин и другие пищеварительные ферменты, представляет собой пищеварительный орган в брюшной полости, расположенный чуть ниже желудка. Его основная задача – производить ферменты, необходимые для переваривания и усвоения пищи. Каждый день поджелудочная железа выделяет в тонкий кишечник около 1,5 кварты (1,4 л) панкреатического сока, состоящего из ферментов, воды и электролитов (в первую очередь бикарбоната).

Ферменты секретируются в неактивной форме (в виде проферментов), поэтому они не переваривают поджелудочную железу. Поджелудочная железа секретирует ингибитор, чтобы ферменты не активировались слишком рано. Когда панкреатический сок достигает тонкой кишки, ферменты активируются. Тонкий кишечник не переваривается, потому что он содержит защитную слизистую оболочку. Однако самопереваривание может произойти, если проток поджелудочной железы заблокирован или если поджелудочная железа повреждена. Проферменты могут подавлять ингибитор, заставляя ферменты становиться активными, пока они находятся в панкреатической железе. Это состояние, называемое острым панкреатитом, может привести к пожизненной недостаточности поджелудочной железы. Ферменты, выделяемые поджелудочной железой, расщепляют пищу, разрывая химические связи, которые удерживают молекулы пищи вместе. Выделяемые ферменты включают липазу, которая вместе с желчью переваривает жир; амилазы, расщепляющие молекулы крахмала на более мелкие сахара; и протеаза, которая расщепляет белковые молекулы на дипептид и некоторые отдельные аминокислоты.

Помимо химотрипсина, другие ферменты протеазы, секретируемые поджелудочной железой, включают трипсин и карбоксипептидазу. Химотрипсин как фермент гидролазного типа (что означает, что он добавляет молекулу воды в процессе разложения) действует, катализируя гидролиз пептидных связей белков в тонком кишечнике. Он селективен для пептидных связей с ароматическими или большими гидрофобными боковыми цепями на карбоксильной стороне этой связи. Химотрипсин также катализирует гидролиз сложноэфирных связей. Химотрипсин не переваривает белки крови из-за защитных факторов крови, которые блокируют фермент.

Как правило, химотрипсин в первую очередь используется в качестве вспомогательного средства для пищеварения и в качестве противовоспалительного средства. Наличие и количество химотрипсина в стуле человека иногда измеряется в диагностических целях как проверка функции поджелудочной железы. Анализ фекального химотрипсина неинвазивен, в отличие от некоторых других тестов функции поджелудочной железы. Химотрипсин, наряду с другими ферментами поджелудочной железы, чаще всего используется при лечении недостаточности поджелудочной железы. Недостаточность поджелудочной железы характеризуется нарушением пищеварения, мальабсорбцией и выводом непереваренной пищи со стулом, дефицитом питательных веществ, газами, вздутием живота и дискомфортом. Дефицит поджелудочной железы также встречается у людей с муковисцидозом, редким наследственным заболеванием. Это может также произойти у людей с хроническим панкреатитом, а также у пожилых людей.

Другие состояния, которые могут привести к дефициту химотрипсина, включают физические травмы, химиотерапию и хронический стресс. Переваривание крахмала и жиров можно осуществить без помощи ферментов поджелудочной железы; однако ферменты протеазы (т.е. химотрипсин, трипсин и карбоксипептидаза) необходимы для правильного переваривания белка. Неполное переваривание белков может привести к развитию аллергии и образованию токсичных веществ, образующихся в результате гниения, расщепления белковых материалов бактериями. Ферменты протеазы и другие кишечные секреты также необходимы для защиты тонкого кишечника от паразитов, таких как бактерии, дрожжи, простейшие и кишечные черви.

Лабораторный анализ образца стула вместе с физическими симптомами используется для оценки функции поджелудочной железы. В качестве противовоспалительного агента химотрипсин и другие ферменты протеазы предотвращают повреждение тканей во время воспаления и образование фибриновых сгустков. Ферменты протеазы участвуют в расщеплении фибрина в процессе, называемом фибринолизом. Фибрин вызывает образование стенки вокруг области воспаления, что приводит к закупорке кровеносных и лимфатических сосудов, что приводит к отеку. Фибрин также может вызывать образование тромбов. При аутоиммунных заболеваниях ферменты протеазы способствуют разрушению иммунных комплексов, которые представляют собой антитела, вырабатываемые иммунной системой, связанные с соединениями, с которыми они связываются (антигенами). Высокий уровень иммунных комплексов в крови связан с аутоиммунными заболеваниями.

В частности, химотрипсин используется для: помощи пищеварению, лечения воспаления и уменьшения отеков (например, травм мягких тканей, острых травм, растяжений, ушибов, гематом, экхимоз, инфекций, отеков век и гениталий, мышечных спазм и спортивных травм. Лечит артрит и другие аутоиммунные заболевания, такие как волчанка, склеродермия и рассеянный склероз. Лечит язвы и абсцессы. Разжижают выделения слизи. Избавляет от энтерозойных червей и других паразитов пищеварительного тракта. Лечит рак (спорное применение, требующее гораздо более серьезных научных исследований, хотя химотрипсин может быть полезен для смягчения последствий лучевой терапии или химиотерапии). Лечит опоясывающий лишай и прыщи. Уменьшает эффекты солнечных лучей и пигментных пятен.

РУТОЗИД (РУТИН)

Рутозид, более известный как рутин, но также называемый кверцетин-3-рутинозидом и софорином, представляет собой биофлавоноид, получаемый из гречихи, цветочных почек дерева “Софора японская” и листьев нескольких видов эвкалипта. Рутин на самом деле является формой кверцетина. Кверцетин, один из наиболее распространенных и распространенных флавоноидов, связан с сахарами в форме, известной как рутин или рутозид. Рутин обычно содержится в яблоках, луке и чае. Считается, что этот ингредиент укрепляет капилляры, снижает частоту сердечных заболеваний у людей. Рутин может обладать антиоксидантным, противовоспалительным, антиканцерогенным, антитромботическим, цитопротекторным и вазопротекторным действием. Рутин. желтый кристаллический гликозид флавонола, который встречается в различных растениях (рута, табак, гречка и т. д.). При гидролизе рутин дает кверцетин и рутинозу.

Рутин используется во многих странах в качестве вазопротектора и входит в состав многих поливитаминных препаратов и лечебных трав. Рутозиды представляют собой встречающиеся в природе флавоноиды, которые обладают документально подтвержденным действием на проницаемость капилляров и отек (набухание) и используются для лечения заболеваний венозной и микроциркуляторной систем. Есть данные о применении рутина при хронической венозной недостаточности, отеках, геморрое, микроангиопатии (заболевании мелких кровеносных сосудов), варикозе и венозных заболеваниях. В этих областях необходимы хорошо представленные клинические испытания, прежде чем можно будет дать надежные рекомендации. Составы, в основном состоящие из тригидроксиэтилпроизводного рутина, используются в Европе, Мексике и других странах Латинской Америки для лечения таких венозных заболеваний, как варикозное расширение вен и геморрой.

— Как меняется тело: углеводная загрузка ДО / ПОСЛЕ.

— Что делать с отёками?

— Заливает ли от творога и молочки?

— Зачем исключают соль из рациона?

— Какие препараты Игорь принимает в спорте?

— Как скинуть 10 кг за 10 дней и какой ценой?

— Как войти в весовую категорию в бодибилдинге?

— Последствия жестких диет: срывы и зажоры.

— Восстановление после соревнований.
Ссылки по теме:

СМТ: Об углеводной загрузке
Памп добавка Игоря Воронцова
https://cmtscience.ru/article/podgot...m?ref-id=31929
===========================================

Восстановление суставов. Факты и домыслы. Эффективность хондропротекторов. Хондроитин и глюкозамин
Борис Цацулин
https://www.youtube.com/watch?v=1qcHBqB5vO0

========================================

Здоровье суставов: коллаген vs. хондропротекторы
https://www.youtube.com/playlist?lis...vQpwWqSyFgUZ3L

В 80 лет Гете закончил своего «Фауста».
Немецкий историк Леопольд Ранке свою «Мировую историю» закончил в 91 год.
Исаак Ньютон еще в 85 лет был занят неутомимой деятельностью.
Лев Толстой в 82 года управлялся на поле с косой так, что за ним не могли угнаться молодые косцы. Седобородый автор «Войны и мира» в эти почтенные лета катался на коньках, ездил на велосипеде, скакал на лошади и приседал пистолетиком (на одной ноге) более 40 раз!
Американский гражданин, композитор и дирижер Игорь Стравинский творил до 88 лет.
Поэт Беранже работал до 77 лет;
Лев Толстой — до 82;
Виктор Гюго — до 83;
академик Иван Павлов — до 87;
древнегреческий драматург Софокл — до 90 лет.
Философы Диоген и Демокрит, художники Тициан и Микеланджело проявляли творческую активность, перейдя рубеж восьмидесятилетия;
Бернард Шоу творил до 94 лет…
Кстати, не так давно американские ученые, совместно со своими европейскими коллегами, обнародовали сенсационное открытие:
оказывается, человеческий мозг развивается не до 25-30 лет, как считалось ранее, а до 50 лет. Более того, если человек продолжает заниматься активной мыслительной деятельностью, то старение мозга почти не происходит!

К чему все это?Только к одному: нет такой болезни «старость», а есть только неверные психологические УСТАНОВКИ.
«Не верьте всему, что слышите, — даже если это раздается в вашей собственной голове», — советует известный психиатр Дэниел Эймен.
Все самые большие барьеры и препятствия в нашей жизни находятся внутри нас.

И многие статьи начинают обретать очень редкий для такого типа статей в интернете вид правильного руководства, не противоречащего современным научным достижениям. Сообщается, например, что дефицит магния может вызвать 22 заболевания На самом деле больше, поскольку, как отмечает цитируемый автор, обнаружено около четырёх тысяч магний-связывающих участков в белках человека. Около 20 лет тому назад доктор Carolyn Dean описала широкий спектр заболеваний от тревожности и панических атак до болезней почек и печени, до диабета и гипертонии, которые являются следствие недостаточного потребления магния.
=================================================
Транспорт магния из желудочно-кишечного тракта плохо изучен. Сложность изучения возникает из-за того, что ионы магния непосредственно не усваиваются организмом. Дело в том, что ион магния в водной среде обволакивается огромной двуслойной гидратной оболочкой. Радиус гидратированного магния примерно в сотни раз выше радиуса негидратированного иона. Разница между размерами гидратированных и дегидратированных ионов велика и для других биологически важных элементов: в 25 раз для натрия, в 25 раз для кальция, в четыре раза для калия, но в этом смысле магний - чемпион. Он никак не может преодолеть стенку кишечника сам по себе. Ему нужна для транспорта помощь аниона, который разбивает гидратную оболочку.


В качестве относительно легко транспортируемого магния проявляют из себя так называемые хелатные соединения магния. Хелатные соединения образуются при взаимодействии ионов металлов с полидентатными (то есть имеющими несколько донорных центров) лигандами. И не всякое хелатное соединение магния получает преференцию в транспорте магния в кроветок. Лучше всего на мой взгляд в качестве лигандов выступают молекулы тауриновой - аминосульфоновая кислоты. Таурат магния представляет собой сочетание двух чрезвычайно важных по-отдельности веществ. Наибольшее содержание тауриновой кислоты или, проще говоря, таурина наблюдается в головном мозге, мышечных волокнах и сердце. Несмотря на свою принадлежность к аминокислотам, таурин не используется человеческим организмом с целью создания белковых соединений. В связи с этим его часто классифицируют как условно незаменимую аминокислоту.

Таурин образуется в организме при ферментативном окислении сульфгидрильной группы SH аминокислоты цистеина, но в широком смысле представляет собой конечный продукт обмена аминокислот, содержащих серу (метионина, цистеина, гомоцистеина, цистина). Ключевую роль в синтезе таурина у животных играет фермент цистеинсульфинат декарбоксилаза, активность которой у человека ограничена. Поэтому источником таурина для человека в основном является животная пища, т. к. в растениях таурин практически не встречается. Аналогично человеку некоторые виды животных также могут получать таурин только с едой. Рекордсменами по содержанию таурина являются морепродукты. На осторове Окинава находится рекордное число столетних жителей. Такой доли столетних нет нигде больше в мире. На международных конференциях по таурину отмечалась связь между долгожительством и потреблением таурина, поскольку жители Окинавы едят много морепродуктов.

Средние показатели потребления таурина (об этом судят по его выделению с мочой) в России очень низкие. Так, у женщин, живущих в Москве, среднее количество выделяемого с мочой таурина составляет 127 мкмоль/ сут, а у жителей Беппу (Япония) – 1590 мкмоль/сут. В соответствии с результатами этих исследований можно предположить причину того, что смертность в России выше, чем в Японии. Было показано, что уровень таурата в 24-часовом мочеиспускании был обратно пропорционально связан со смертностью от ишемической болезни сердца. У более высоких экскретеров таурина были значительно более низкие индексы массы тела, систолическое и диастолическое артериальное давление, индекс атерогенности, чем у более низких экскретеров таурина (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2994368/). Подобных цитированной статье статей опубликовано очень много.

Вообще таурин является волшебным веществом для человека и животных, особенно для кошек и собак. Большинство млекопитающих способно к биосинтезу таурина, однако у кошек низка активность ферментативной системы, декарбоксилирующей цистеинсульфиновую кислоту, и для них таурин является незаменимой сульфокислотой, дефицит которой приводит к дегенерации сетчатки и кардиомиопатии. Таурин "работает" везде. В мозге таурин играет роль нейромедиаторной аминокислоты, тормозящей синаптическую передачу, обладает противосудорожной активностью, оказывает также кардиотропное действие, способствует улучшению энергетических процессов, стимулирует заживляющие процессы при дистрофических заболеваниях и процессах, сопровождающихся значительным нарушением метаболизма тканей глаза, обладает гепатопротекторным действием, кардиотоническими и гипотензивными свойствами. Есть данные в пользу того, что таурин способствует образованию новых клеток в гиппокампе - области мозга, связанной с памятью. Он способствует также регенерации мозга при закрытых травмах головы. Таурин непосредственно влияет на инсулиновый рецептор мембраны печени и мышечных клеток и оказывает воздействие на инсулиновое гипогликемическое действие. Таурин не вызывает побочных эффектов у здорового взрослого человека при дозировке до 3 грамм в сутки.

Таурин образует в печени конъюгаты с жёлчными кислотами (ацилируясь ими по аминогруппе), образовавшиеся конъюгаты (например, таурохолевая и тауродезоксихолевая кислоты) входят в состав жёлчи, и, будучи поверхностно-активными веществами, способствуют эмульгированию жиров в кишечнике.