Рыпанье

[alexZ8]

2. Энергия активации и ферменты.

---

2.1 Почему мебель не распадается на части

В предыдущей теме мы говорили о втором законе термодинамики и о том, что Вселенная стремится со временем ко все большему беспорядку. Мы также упомянули, что любая конкретная система тоже стремится ко все большему беспорядку, если только к системе не приложена внешняя энергия для наведения порядка. Помните рисунок с двумя состояниями комнаты? И что если не тратить силы на приборку, то со временем бардак обеспечен. Но логично тогда задать такой вопрос, пусть и несколько метафорический. В комнате слева хотя и бардак, но не всё так плохо. На самом деле там полно порядка! Посмотрите на книжные полки или ящики для книг. Почему они не разваливаются на куски, раз уж всё во Вселенной стремится к беспорядку?



Почему все предметы в комнате не стремятся превратиться в пыль и случайным образом заполнить объём комнаты? Причина в том, что, хотя всё и стремится к нарастающему беспорядку без приложения энергии извне, любая вещь обладает также устойчивостью к изменениям. Эта устойчивость к изменениям называется энергией активации. В качестве примера пусть будет дощечка, которую каратист разбивает рубящим ударом.



Перед ударом дощечка находится в высоком положении, после удара — на земле. Между этими положениями дощечка перемещается под действием силы гравитации. При этом освобождается энергия. Дощечка, оказавшись на земле, будет состоянии с меньшей энергией, чем была до удара. Как получилось, что она перешла в состояние с меньшей энергией? Путем приложения дополнительной энергии удара. Итак, даже если дощечка может перейти в состояние с меньшей энергией, чтобы это произошло, необходимо сообщить ей энергию, превышающую ее устойчивость к изменениям.

Вот еще пример из жизни. Представьте, что вы на работе или в школе, и вы очень-очень устали. И вам бы так хотелось попасть домой в постель, где просто лечь и расслабиться. Т.е. вы хотите перейти из состояния с высокой энергией в состояние с низкой энергией.

Проблема, однако, в том, что домой ещё надо как-то попасть. Нужно потратить силы, чтобы дойти до автобуса или метро или другого транспорта. Количество энергии, необходимое, чтобы оказаться в состоянии покоя на кровати, чем-то напоминает энергию активации.

Применительно к химической реакции, энергия активации — это энергия, которую нужно приложить, чтобы преодолеть переходное состояние. Любая реакция начинается с реагентов, а заканчивается продуктами реакции. На рисунке голубая молекула собирается прореагировать с красной, чтобы в результате получилось две красно-голубые молекулы.



Для того, чтобы это произошло, молекулам надо "спаяться" на какое то время и обменяться частями. Такая "спайка" длится очень короткое время, в течение которого молекулы находятся в крайне нестабильном состоянии с высокой энергией. Внизу рисунка показан график изменения свободной энергии в ходе этой реакции. Видно, что реагенты имеют больше свободной энергии, чем продукты реакции. Поскольку энергия в этой реакции высвобождается, то ΔG реакции будет отрицательным. Разница между свободной энергией продуктов и реагентов (или, иначе говоря, ΔG всей реакции) обозначена как ΔGrxn.

Для того чтобы прийти от реагентов к продуктам реакции, нужно преодолеть высокоэнергетическое переходное состояние. Энергия, которую нужно для этого затратить — энергия активации Ea — больше, чем свободная энергия реагентов.

[alexZ8]

2. Энергия активации и ферменты

---

2.2 Катализаторы

Катализаторы ускоряют протекание реакций за счет уменьшения энергии активации. Специфической категорией биологических катализаторов являются ферменты. Внутри нашего тела ферменты уменьшают энергию активации, способствуя альтернативному переходному состоянию с меньшей энергией. Метафорически, они берут молекулу за плечо и говорят "эй, давай-ка добьемся этого более эффективным способом".

На рисунке красной линией показан ход реакции без участия катализатора, зеленой — с участием катализатора. Во втором случае реакция имеет пониженный барьер энергии активации. Катализаторы помогают реакциям протекать быстрее, с осязаемой скоростью.



Однако на скорость реакции влияют и другие вещи. Для того, чтобы реакция пошла, молекулы должны столкнуться в правильном положении и с достаточной энергией для преодоления переходного состояния. Если они столкнутся в неправильном положении, то просто отскочат друг от друга и ничего не произойдёт. Но если они столкнутся правильно ориентированными по отношению друг к другу, да с достаточной энергией, они преодолеют переходное состояние и реакция обеспечена.



Заставить пойти реакцию можно и другим способом — путем повышения концентрации реагентов. На рисунке в правом нижнем углу как раз показан этот вариант, т.е. увеличивая в два раза количество реагента, число реакций в единицу времени может также возрасти в два раза. Для простоты на этой картинке показаны две молекулы, но, естественно, в реальной среде их будет огромное число.

Что интересно, для ускорения реакции не обязательно добавлять оба типа молекул. Пусть у нас много красных и много голубых молекул. Если мы добавим больше красных, то реакция уже пойдет быстрее, потому что вероятность столкновения красной и синей молекулы увеличится. То же самое произойдет, если добавить только синих молекул. Если добавить и тех и других, вероятность столкновения красных и синих будет еще больше.

Итак, есть несколько стратегий для увеличения скорости химических реакций. Если проблема в том, что столкновения происходят без достаточной энергии, то есть два пути. Первый — увеличить количество энергии, примерно так, как это делал каратист с дощечкой. Или так, как это делаем мы, приготовляя еду, т.е. сообщая ей тепло для ускорения в ней химических реакций. Или так, как поступает наше тело: когда мы простыли, оно повышает температуру, и эта дополнительная энергия идёт на ускорение реакций.

Другой путь — уменьшить количество энергии, необходимой для запуска реакции, это "вотчина" ферментов. Третий путь — повысить концентрацию реагентов.

Вернёмся к аналогии, нашему желанию скорее попасть домой и свалиться в постель в низкое энергетическое состояние. Мы слишком устали, чтобы просто взять и пойти из точки A в точку B. Добавить энергию в систему было бы равносильно выпиванию чашки кофе. Выпили кофе, появились силы дойти до автобуса или метро. Другой вариант — ваш друг предложил вас подвезти, вот это уже похоже на работу ферментов. Вы остались при своем уровне энергии, но, тем не менее, оказались дома.

[alexZ8]

2. Энергия активации и ферменты

---

2.3 Ферменты вместо дров

В любом растворе, скажем, одного вещества при постоянной температуре, температура отражает среднее количество энергии. Но молекулы в растворе будут иметь разные энергии. Это можно описать как определенную черту у группы населения, и эта черта будет иметь специфическое распределение. В данном случае нас интересует распределение кинетической энергии молекул. На рисунке по горизонтальной оси отложена кинетическая энергия, по вертикальной — число молекул с такой энергией.



Из графика легко понять, какова средняя кинетическая энергия у большинства молекул — достаточно провести вертикальную линию примерно посередине "горба" (в теории вероятности это значение называется модой). Теперь представим, что в нашем теле есть некие молекулы, которые собираются принять участие в какой-либо реакции. Барьер энергии активации для этой реакции показан на рисунке красной линией. В таком случае, судя по графику, число молекул, способных на реакцию самостоятельно — ничтожно, и находится справа от красной линии, в самом хвосте распределения. Такая ситуация типична для реакций, происходящих в нашем организме. Большинство из них имеют весьма высокую энергию активации, и, стало быть, только мизерная часть молекул, имеющих достаточную кинетическую энергию, способна вступить в реакцию без ферментативного катализа.

Теперь представим, что на сцену выходит фермент, который перемещает барьер энергии активации с красной на зеленую линию:



У нас всё та же популяция молекул с тем же распределением кинетической энергии, но теперь, внезапно, число молекул, способных вступить в реакцию, значительно возросло. Мы лишь немного отодвинулись влево от хвоста распределения, но число молекул, готовых прореагировать, явно выросло в разы. Если фермент обладает еще большей каталитической способностью, то энергия активации может снизиться до величины моды, и мы получим ситуацию, когда уже основная часть молекул будет способна к реакции. Всё это означает, что пропорционально уменьшению барьера энергии активации скорость реакции возрастает.



Но ферменты не просто ускоряют реакции. Они могут избирательно указывать каким реакциям идти, а каким нет. Т.е. управляя ферментами, наше тело способно управлять по сути всей своей биохимической кухней.

На следующем рисунке показаны две реакции: А и B. Видно, что обе реакции имеют барьер энергии активации, который лежит выше тепла тела. Это значит, что только мизерное число молекул способно принять участие в этих реакциях. Но реакция A имеет меньшее ΔG, чем реакция B. Обе реакции энергетически выгодны, поскольку ΔG отрицательно. Однако реакция B более энергетически выгодна, т.к. величина ΔG у неё больше. И хотя обе реакции не пойдут в таких условиях с ощутимой скоростью, реакция B намного более вероятна, чем A, просто потому что она более энергетически выгодна.



А теперь представим, что у нас есть фермент, который катализирует реакцию A, но нет фермента, катализирующего реакцию B. Тогда тот факт, что реакция B более энергетически выгодна, не будет иметь совершенно никакого значения. Пойдет только реакция A, так как она была катализирована до той точки, где барьер энергии активации ниже тепла, которое дает тело.

[alexZ8]

2. Энергия активации и ферменты

---

2.4 Модификация ферментов — тонкий рычаг управления биомашиной

"Ферментная кухня" становится особенно важной в том случае, когда одна и та же молекула может пойти разными метаболическими путями. Представьте, что молекула A может быть преобразована в молекулу X или в Y или в Z:



По вертикальной оси на рисунке отложена свободная энергия. Из графика следует, что преобразование A в X энергетически очень выгодно. Преобразование A в Y уже менее выгодно, а преобразование A в Z не выгодно совсем, поскольку имеет положительное ΔG. Если оставить всё на произвол судьбы, то A будет стремиться преобразоваться в X. Но что если нам нужно преобразовать A в Z или в Y?

Вы уже догадываетесь, что на помощь должен прийти фермент, который катализирует реакцию A -> Y. И снова будет совсем неважно, что реакция A -> X более выгодна энергетически. Для преобразования A в Z нам нужно "спарить" эту реакцию с одной из двух других, чтобы обеспечить её энергией (см. Свободная энергия и выгодность-невыгодность реакций).

Итак, ферменты позволяют точно контролировать реакции в нашем теле. Если тепла тела недостаточно для протекания большинства реакций, то ферментный катализ способен элегантно решить эту проблему.

А теперь самое интересное — ферментами можно управлять. Их можно включать и выключать, переключаться между ними, помещать в определенные участки тела и убирать из других. Или даже проводить параллельно разные реакции с одной и той же молекулой "в разных отсеках". Например, в одном месте преобразовывать A в Z, а в другом — A в X. В общем, грамотно удовлетворять любые биохимические потребности тела.

Вот простой пример. Большинство соединений в нашем теле основано на углероде. Есть два базовых строительных блока для формирования углерод-содержащих органических молекул: двух-углеродный блок (ацетильная группа) и одно-углеродный блок (метильная группа). В большинстве случаев для построения молекул используется ацетильная группа, но по мере необходимости мы можем добавить к ней или убрать из нее метильную группу.

Имея в качестве основы только один двух-углеродный блок, ацетильную группу, тело способно преобразовать её в жирную кислоту или в холестерин или в витамин D. И ещё в массу соединеий и гормонов. Если один строительный блок имеет столько метаболических исходов, то нам нужен очень точный способ управления ими. И только ферменты способны предоставить его.

Как управлять ферментами? Существуют много способов, но все их можно свести к трем категориям:



Нековалентные модификации основаны на слабых связях ферментов с веществом, управляющим ими. Эффект от такого управления немедленный.

Ковалентные модификации заключаются в образовании сильной связи, т.е. обратимом присоединении или отщеплении к ферменту определенной группы, благодаря чему изменяется активность фермента. Эффект от этого может быть немедленным или начаться спустя минуты.

Изменения в экспрессии генов состоят в том, что меняется число белков, которые синтезируются на базе информации из ДНК. Этот процесс может занять часы или дни, а иногда и дольше.

Далее мы разберем несколько примеров и узнаем, почему необходимо такое разное время отклика, и зачем нужно иметь столько путей управления ферментами.

[alexZ8]

2. Энергия активации и ферменты

---

2.5 Оперативное управление через нековалентную модификацию ферментов

Один из примеров нековалентной модификации — конкурентное торможение фермента. В обычных условиях фермент связывается с субстратом в точке, называемой активным центром, и катализирует реакцию с выделением конечных продуктов. Но если другое соединение (ингибитор) "вклинится" в активный центр, то субстрату к нему уже не пробиться, катализа не случится и реакция не пойдёт:



Другой вид нековалентной модификации ферментов называется аллостерическая регуляция. "Аллостерическая" означает, что некое соединение связывается с каким-то другим, не активным центром фермента. "Алло" значит "другой", "стерический" говорит о пространственном расположении атомов.

На следующем рисунке в верхней части мы снова видим реакцию, протекающую с катализом при обычных условиях. В случае аллостерического ингибирования (торможения), ингибитор связывается с каким-то другим участком фермента (не активным центром), и эта связь приводит к изменению формы активного центра. После чего субстрат уже не может "состыковаться" с ним и реакция не пойдёт.



И наоборот, в случае аллостерической активации, молекула-эффектор, связываясь с каким-то участком фермента, не являющимся активным центром, изменяет форму активного центра так, что субстрату становится легче состыковаться с ферментом. Это приведёт к активации фермента, и он станет работать эффективнее. В следующих темах мы разберем примеры аллостерической регуляции.

Во всех описанных случаях можно заметить, что вещества-регуляторы ферментов — это либо сами субстраты в цепи метаболических реакций, либо продукты этих реакций, либо нечто, очень близкое к метаболическому пути. Именно поэтому, вследствие близости всех элементов, эффект от такой регуляции немедленный. Отсюда и главное преимущество — весь метаболический путь чутко реагирует на то, что происходит в ближайших окрестностях.

Представьте, что вы фермент и ваша задача состоит в получении соединения X, а оно способно подавлять вашу активность. Тогда, по мере катализа и получения некоторого количества X вы можете смело заявить — "что ж, я произвёл достаточно X и поэтому сворачиваюсь".

[alexZ8]

2. Энергия активации и ферменты

---

2.6 Тактическое управление через ковалентную модификацию ферментов

Одним из самых известных примеров ковалентной модификации является фосфорилирование. Фосфорилирование — это процесс переноса остатка фосфорной кислоты от одного соединения к другому. Можно сказать, что это процесс передачи энергии от агента-донора к субстрату, приводящий к активации последнего. В биохимических реакциях многие соединения участвуют именно в фосфорилированной форме.

Разберем ковалентную модификацию ферментов на примере действия инсулина. Частью этого действия является фосфорилирование. На рисунке показана общая схема, демонстрирующая сам принцип. Инсулин вырабатывается поджелудочной железой, затем путешествует по крови к одной из чувствительных к нему клеток, и связывается с инсулиновым рецептором клетки.



В результате этого внутри клетки начинается каскад реакций из повторяющегося один за другим фосфорилирования. Фермент, который фосфорилирует что-либо, называется киназой. Он использует энергию молекулы АТФ, "выкусывая" из неё терминальную фосфатную связь и прицепляя её к чему-либо. Пусть у нас есть неактивная киназа, которая активируется через фосфорилирование от рецептора инсулина, тогда она способна фосфорилировать какую-то другую киназу, сделав ее активной. Эта киназа, в свою очередь, может фосфорилировать другие и так далее, в конце концов приводя к фосфорилированию белка, переводя его из неактивного в активное состояние. Активированный белок уже способен сделать что-либо существенное, сформировав клеточный ответ.

Весь этот процесс может занять минуты. Сначала вы поели, затем какие-то молекулы из пищи привели к тому, что поджелудочная железа выработала инсулин, затем инсулин попал в целевую ткань, после чего начался упомянутый выше каскад, который тоже занимает какое-то время. Хотя ковалентная модификация ферментов занимает больше времени, чем нековалентная, она имеет важное преимущество. Клетка в этом случае реагирует не только на происходящее внутри неё, но также и на сигналы, важные для остальных частей тела. В нашем примере — на инсулин, который по сути является химическим мессенджером, переносчиком сообщений (сигналов) и производится в одной части организма, чтобы воздействовать на его другие части.

Хотя описанный механизм выглядит сложным, он позволяет тонко регулировать метаболические пути. Например, внутри клетки может быть один стандартный отклик на инсулин, но в зависимости от текущей потребности клетки часть отклика может быть выключена, а другая включена. Всё это опосредовано работой разных киназ, участвующих в каскаде. Такой "навороченный" механизм позволяет клетке точнее управлять своими функциями и тонко реагировать на потребности других частей тела.

[alexZ8]

2. Энергия активации и ферменты

---

2.7 Стратегическое управление ферментами через экспрессию генов

В качестве примера изменения в экспрессии генов возьмём гормон лептин. Он вырабатывается адипозной (жировой) тканью и влияет на многие другие ткани, но особенно на гипоталамус в нашем мозге. Гипоталамус, в том числе, заведует аппетитом и расходом энергии в ответ на количество жира в нашем теле.



Лептин связывается с рецептором на поверхности клетки, после чего этот рецептор активирует определенные факторы транскрипции. Транскрипция (от лат. transcriptio — переписывание) — это процесс синтеза РНК (рибонуклеиновой кислоты) c использованием ДНК в качестве матрицы, или иными словами, перенос генетической информации с ДНК на РНК. Рибонуклеиновая кислота содержит информацию о том, как построить тот или иной белок в вашем теле.

Факторы транскрипции — это белки (или ферменты в данном контексте), которые проникают в ядро клетки, связываются со специфичными участками ДНК и управляют этой самой транскрипцией. На самом деле, транскрипция — это лишь одна из стадий более крупного процесса, который называется экспрессией генов. В ходе экспрессии генов наследственная информация от гена преобразуется в РНК или белок. Таким образом, ген несёт информацию о строении конкретного белка, а фактор транскрипции может каким-то образом влиять на синтез новых белков, например приводить к большему или меньшему количеству синтезируемого белка. А изменение в количестве какого-либо белка — это весьма характерный физиологический ответ клетки.

Изменения в экспрессии генов — дело не быстрое. Если сравнить этот процесс с фосфорилированием через инсулин, описанным ранее, то мы увидим в них много общего. У нас есть гормон, который производится в одном месте и проникает через кровь в другое место. Там он связывается с соответствующим рецептором на поверхности клетки и запускает каскад событий в самой клетке. В данном случае замедление всего процесса происходит потому, что мы не меняем активность белков (ферментов), которые уже есть в наличии, а меняем скорость их производства.

Представим, что в клетке есть 100 экземпляров какого-либо фермента. Каждый день клетка производит 10 новых экземпляров и утилизирует 10 более непригодных. Теперь мы хотим изменить экспрессию генов, чтобы у нас число производимых ферментов выросло на 10%. Тогда каждый день у нас вместо 10 будет синтезироваться 11 новых экземпляров. Скорость утилизации остается прежней, 10 экземпляров в день. Следующая таблица наглядно показывает, что потребуется 10 дней для того, что общее количество ферментов в клетке выросло до 110, т.е. на 10%:



Это нереалистично простая математика (в реальности всё сложнее), но принцип она показывает хорошо: нужно определенное время, чтобы изменение в экспрессии генов привело к изменению числа ферментов, т.е. к заметному физиологическому ответу. Но зачем тратить столько времени? Почему нельзя иметь пул свободных ферментов и включать/выключать их все разом?

По двум причинам. Во-первых, это усиление клеточного ответа, который получен через другие механизмы управления ферментами. Например, если у нас есть 100 ферментов, которые активируются путем фосфорилирования, то максимальный клеточный ответ — 100. Но если мы "подсобили" экспрессией генов и произвели еще 100 дополнительных ферментов, то тоже самое фосфорилирование уже даст клеточный ответ 200. Во-вторых, чем больше у нас в наличии экземпляров ферментов, тем более тонко мы можем ими управлять. Например, необязательно их активировать все разом. Можно активировать только часть, а часть оставить под другие задачи.

Теперь, разобрав основные моменты, связанные с энергией и ферментами, можно приступать к биохимическим реакциям, которые катализируются ферментами. Можно начать отвечать на вопросы о том, что происходит в нашем теле со съеденной пищей, какое значение имеет состав рациона и как мы осваиваем энергию, полученную из пищи.

[alexZ8]

Пока суть да дело, немного корректирую рацион, слушая себя.

В который раз, как и с картошкой, выкидываю дрожжевой хлеб из системного питания. Ну гадит и пачкает, слов нет. Многие здесь разделяют это мнение (привет, snail и anyk99). А учитывая, что бездрожжевой лаваш я сейчас пока не ем ввиду его гликемичности, то можно сказать что никакого хлеба в питании у меня нет. По правде говоря, я пытался себя "настроить" на супер-пупер-эко хлеб на натуральной ржаной закваске, но результат тот же. Повышенное газообразование, слизь, при утреннем цикле само-очистки тела (а также при расщеплении в тонком кишечнике через час после еды) противно во рту, ухудшение цвета лица, какие-то мелкие прыщи. Работа дрожжей и другой несибмионтной микробиоты в заквасочно-дрожжевых изделиях, что называется - налицо. Помню, как день на 7-й после выхода из последнего своего голода попробовал тот самый "мега-полезный" хлеб на "живой" закваске. В общем-то тело было однозначно в своей реакции. Это сейчас больше времени понадобилось, т.к. не такой чистый я теперь, как на выходе.

Далее выкинул орехи и семечки - не то. Засасывают, ими легко переесть, тяжелая пища, пусть и с некоторыми минералами там и витаминами, но веществ с приставкой "анти-" в них больше всё же. Это ещё я понимаю лещину свежую и мягкую с дерева есть или миндаль такой же, который под пальцами течет, как сливочный сыр (был когда-то у меня такой опыт). А это всё, что продаётся, пролежавшее полгода... В общем, убрал и не жалею. Все те нутриенты, но без "анти" можно получить и из других продуктов.

Далее вместо сырой морской рыбы (скумбрии и лосося) перешел на слабопросоленную. Наконец понял, что соль, кроме того, что денатурирует сырой белок (а стало быть, ведет к его лучшему усвоению) еще и разрывает животные жировые капсулы, с которыми не всегда желудочный сок справляется. Именно поэтому соленая рыба всегда "истекает" маслом и оставляет на тарелке масляный след - вот оно, готовое к усвоению. Сырая рыба, даже весьма жирная, ведет себя в этом отношении более сдержанно, и не факт что хотя бы половина ее жира усвоится телом в таком виде. Это справедливо и для сала. Мы - не настоящие хищники и кислотности нашего желудочного сока чаще всего недостаточно для денатурации сырого животного белка и разрыва жировых капсул и усвоения из них жира. Либо варка, либо просаливание, но варка жиров для меня - табу.

Слабопросоленную рыбу делаю самым ленивым способом. С утра вынимаю из морозилки готовый промороженный порционный кусок (такие небольшие куски я нарезаю из филе, когда разделываю свежую рыбу и каждый кусочек не ленюсь замотать хотя бы одним слоем пищевой пленки, чтобы не прилипал и не приморозился к другим), в общем вынимаю такой кусок, приоткрываю пленку, чуть-чуть посыпаю солью с обеих сторон, заворачиваю в пленку обратно. К вечеру рыба уже готова и истекает жиром.

Вернул в рацион в некотором количестве кисломолочные продукты, в том числе сметану, посмотрим, как оно пойдет.

[павел51]

Саш,привет.
А рыба после соли лежит в холодильнике?
Расскажи где нормальную рыбу берешь в магазинах?берешь сразу замороженную или охлажденку?

[alexZ8]

Привет, Паш.
Да, рыба лежит в холодильнике до момента её употребления. Вполне себе лежит сутки и даже больше, но мы обычно ее съедаем за ужином, если с утра засолили.

Скумбрию и лосось покупаю охлажденные в этом интернет-магазине: http://gseafood.ru/ Там подороже немного, чем в обычном магазине, но качество всегда отменное и доставка удобная. Лосося беру там пару больших филе за раз и на месяц-полтора хватает. Впрочем, замороженную скумбрию нормальную можно и в Окее купить, да много где. Её хоть пока не бодяжат и не подделывают - настоящая дикая дешевая рыба покрывающая кучу дефицитов разом - витамины A, D и B12 и омег-3 нормальных (DHA/EPA).

С лососем сложнее. Он чаще всего выращен на фермах и пользы от него много меньше, чем от дикого. Но в том интернет-магазине утверждают, что их лосось - самый что ни на есть дикий, атлантический, с фарерских островов. Зная немного их бизнес и качество контрагентов, я им верю. Я один раз брал там огромного целого лосося килограмм на 6. По всем признакам при разделке в дикости сомневаться не пришлось Был со мной друг, эксперт по рыбе, он не нашел к чему придраться. Правда я всю кухню извазюкал, потом жена сделала ата-та.